Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Vorlesung Enzymologie

Prof. Dr. M. Schutkowski, PD Dr. C. Schiene-Fischer

4./5. Semester, 1 SWS

Proteinstruktur

  • Allgemeine Bemerkungen - Aminosäuren
  • Primärstruktur – Peptidbindung
  • Primärstruktur – Aminosäurehaupt- und -seitenketten
  • Sekundärstrukturelemente
  • Domänen
  • Tertiärstruktur
  • Quartärstruktur – Proteinoligomere
  • Stabilität und Mobilität – Nichtkovalente Wechselwirkungen
  • Nichtproteinkomponenten der Struktur
  • Methoden der Proteinstrukturaufklärung – ein Überblick

Enzymkatalyse (I) – Niedermolekulare organische Kofaktoren

  • Das aktive Zentrum
  • Regulation der Enzymaktivität
  • Allgemeine Bemerkung zu Kofaktoren
  • Funktionsmechanismen organischer Kofaktoren
    • Nikotinamidadenindinukleotid(phosphat)
    • Flavinadenindinukleotid, Flavinadeninmononukleotid
    • Coenzym A
    • Adenosintriphosphat
    • Pyridoxal 5'-phosphat
    • Pyruvat und a-Ketobutyrat
    • Biotin
    • Thiamindiphosphat
    • Liponsäure
    • Tetrahydrofolsäure
    • 5'-Desoxyadenosyl- bzw. Methyl-Cobalamin
  • Metallionen als Kofaktoren und Stabilisatoren

Enzymkatalyse (II) – Metallionen als Kofaktoren

  • Häm-Eisen-Koenzyme
  • Nicht-Häm-Eisen-Koenzyme
  • Metallopterinabhängige Enzyme
  • Eisen-Schwefel-Zentren
  • Radikalische S-Adenosylmethionin (SAM)-abhängige Enzyme Zweiwertige Metall-Ionen als Koenzyme

Enzymkatalyse (III) –Kofaktorunabhängige enzymatische Katalyse

  • chemische Möglichkeiten reaktiver AS-Seitenketten
  • Hydrolytische Enzyme (Proteasen, Lipasen, Phosphatasen)
  • Enzymatische Additionen/Eliminierungen (Hydratasen, Lyasen)
  • Isomerasen

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